Lần đầu tiên chụp được ảnh nguyên tử trong một protein

Những tiến bộ đạt được trong công nghệ kính hiển vi điện tử đã cho phép các nhà nghiên cứu phá vỡ rào cản phân giải nguyên tử và hình ảnh các nguyên tử riêng lẻ bên trong một protein.

Đây là một bước tiến vượt bậc của quy trình được gọi là cryo-electron microscopy (tạm dịch: phương pháp đông lạnh mẫu thử dùng trong kính hiển vi điện tử), vốn chưa bao giờ có thể tạo ra hình ảnh ở độ phân giải cao như vậy trước đây.

Cryo-electron microscopy đã nhanh chóng cách mạng hóa sinh học phân tử kể từ khi ba nhà khoa học đoạt giải Nobel Hóa học năm 2017 vì đã phát triển nó lên độ phân giải cao không tưởng. Kể từ đó, những cải tiến trong công nghệ chùm tia điện tử cùng với tối ưu hóa phần mềm đã cho phép đi sâu hơn vào cấu trúc phân tử hơn bao giờ hết.

Quan sát cấu trúc nguyên tử của protein sẽ thúc đẩy sự hiểu biết của chúng ta về các quá trình tế bào một cách sâu rộng, cho dù đó là tương tác enzyme hay hình dung sự liên kết thuốc.

Công nghệ hiện đang bắt đầu bằng phương pháp tinh thể học tia X được sử dụng rộng rãi hơn, được ứng dụng nhiều trong sinh học để xác định cấu trúc của các đại phân tử như protein, DNA hay RNA.

Để chụp được hình ảnh các protein chi tiết như vậy, phương pháp đông lạnh mẫu thử dùng trong kính hiển vi điện tử đòi hỏi một số nhiệt độ khá lạnh. Sau khi lấy protein và làm lạnh chúng đến nhiệt độ đông lạnh khoảng -200 độ C, một chùm điện tử được chiếu vào mẫu. Kính hiển vi điện tử thông thường yêu cầu chuẩn bị mẫu phức tạp, nhưng với cryo-electron microscopy, tất cả những gì cần thiết là mẫu phải được đông lạnh.

Các electron đập vào mẫu và bật trở lại vào một máy dò, sau đó sẽ gửi dữ liệu qua phần mềm máy tính để hiểu về nó. Phần mềm sẽ ghép hình ảnh cuối cùng lại với nhau và các nhà nghiên cứu có thể tiếp tục nghiên cứu cấu trúc của protein.

Báo cáo trên tạp chí Nature, một nhóm nghiên cứu hiện đã cố gắng chụp hình ảnh một protein ở độ phân giải cao đến mức có thể nhìn thấy rõ ràng tất cả các nguyên tử trong đó. Đây là lần đầu tiên các nguyên tử riêng lẻ trong cấu trúc protein có thể được tạo ra rõ ràng trong hình ảnh kính hiển vi điện tử lạnh.

Protein, được gọi là apoferritin (thường được tìm thấy dưới dạng ferritin, một phân tử lưu trữ sắt), hình ảnh được chụp có độ phân giải đáng kinh ngạc là 1,25 ngstrms – phá vỡ kỷ lục trước đó là 1,54 ngstrms. Apoferritin được sử dụng trong cryo-electron microscopy do tính ổn định cực cao và đã trở thành một mẫu thử nghiệm đáng tin cậy để thúc đẩy công nghệ đến giới hạn của nó.

Khi những đột phá trong công nghệ tiếp tục, khả năng là vô tận về cách cryo-electron microscopy sẽ định hình cấu trúc sinh học. Tuy nhiên, có vẻ như chúng ta đang đạt đến giới hạn khả năng của phiên bản hiện tại.

Theo Holger Stark, một nhà hóa sinh từ Viện Hóa lý Sinh học Max Planck , chúng ta có thể thấy sự cải thiện hạn chế từ những phát hiện mới nhất.